Ig分子的基本結(jié)構(gòu)是由四肽鏈組成的，即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L鏈）和二條相同的分子量較大的重鏈（H鏈）組成的。L鏈與H鏈?zhǔn)怯啥蜴I連接形成一個(gè)四肽鏈分子，稱為Ig分子的單體，是構(gòu)成免疫球蛋白分子的基本結(jié)構(gòu)?，F(xiàn)已知5種免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個(gè)可變區(qū)（VH）和三個(gè)恒定區(qū)（CH1、CH2和CH3）共四個(gè)功能區(qū)。IgM和IgE的H鏈各有一個(gè)可變區(qū)（VH）和四個(gè)恒定區(qū)（CHl、CH2、CH3和CH4）共五個(gè)功能區(qū)。VL和VH是與抗原結(jié)合的部位，單體由一對(duì)L鏈和一對(duì)H鏈組成的基本結(jié)構(gòu)，只有2個(gè)與抗原結(jié)合的位點(diǎn)，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個(gè)單體，有4個(gè)與抗原結(jié)合的位點(diǎn)，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA結(jié)合抗原的親合力要比血清型IgA高。五聚體由J鏈和二硫鍵連接五個(gè)單體，如IgM。五聚體IgM理論上應(yīng)為10個(gè)與抗原結(jié)合的位點(diǎn)，但實(shí)際上由于立體構(gòu)型的空間位阻，—般只有5個(gè)結(jié)合點(diǎn)可結(jié)合。

　　H和L鏈上都有可變區(qū)，同類(lèi)重鏈和同型輕鏈的近N端約110個(gè)氨基酸序列的變化很大，其他部分的氨基酸序列相對(duì)恒定，據(jù)此可將輕鏈和重鏈區(qū)分為可變區(qū)（V）和恒定區(qū)（C）。VH和VI。各有3個(gè)區(qū)域的氨基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區(qū)(HVR）或互補(bǔ)決定區(qū)（CDR），分別為CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對(duì)不易變化，稱為骨架區(qū)（FR）。VH和VI。各有113和107個(gè)氨基酸殘基，組成4個(gè)FR（分別為FRl、FR2、FR3和FR4）和3個(gè)CDRs。VH和VI-中的各氨基酸可編號(hào)，一些保守的氨基酸都有其固定的編號(hào)位置，將不同序列和已編號(hào)的序列進(jìn)行對(duì)比以后，在某個(gè)位置上多出來(lái)氨基酸編號(hào)為A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3個(gè)CDR共同組成Ig的抗原結(jié)合部位，識(shí)別及結(jié)合抗原，并決定抗體識(shí)別的特異性。